---

Hej!
Jeg har brug for akut hjælp.
Jeg skal aflevere biologispeciale for Bio A-niv. på gymnasiet mandag, og sidder midt i en stak iltbindingskurver. Min lærer er i Mellemamerika i øjeblikket, så der fra er det ikke så nemt at få hjælp.
Jeg forstår godt den almindelige iltbindskurve, der er s-formet og mættes ved høj pO2 osv. Og også at iltmætningen falder ved en lavere pH-værdi. Men hvorfor? Jeg håber, at jeg hvis jeg bare kan komme i dybden og forstå én, at jeg så selv kan gennemskue resten.
Overordnet har jeg altså forstået kurverne, men ikke i dybden. Kan nogen hjælpe mig med det - så hurtigt som muligt

Et eksempel på en iltbindingskurve (hvor det er temperaturen, der er varieret) kan ses her: http://www.kropogtraening.dk/dok/kot/figur_2.8.pdf

Mange hilsner,
Kathrine

---

Blodets iltbinding er en kompliceret sag.
Som du selv skriver betyder også pH en del.Og derigennem også blodets CO2 indhold , som styrer pH. Men også CO, cyanid , B12 vitaminet, hæmoglobinprocenten og meget mere har betydelig indflydelse.

Du skal ikke forvente at nogen her i kandu gider skrive en hel afhandling om emnet. Det er jo det du skal gøre. Glem alt om nettet og søg dine oplysninger i speciallitteraturen.

Emnets sværhedsgrad er vel også over hvad man kan forvente løst af en gymnasieelev.

---

Hej.
Ja, det kunne godt se ud til, at der ikke er meget hjælp at hente. Jeg har bare en hel stak bøger liggende, men ingen af dem går i dybden med graferne, og jeg ved, at det er en vigtig del af opgaven.
Jeg kigger på dem i morgen indtil jeg finder et svar

---

Håber dette kan hjælpe dig på vej.

Vitamin B-12 har kun indflydelse på syntesen af hæm-gruppen i hæmoglobin og har ellers ikke noget med ilt-binding at gøre.

Det er godt at du har forstået S-kurvens form for bindingen af ilt, idet dette ikke er umiddelbart indlysende.
Hæmoglobins evne til at binde ilt afhænger, som du selv siger også af pH. Denne effekt kaldes også Bohr effekten.
Der er en række sidekæder(aminosyre) i hæmoglobin-molekylet der har indflydelse herpå, men specielt histidin ved plads nr. 146 i C-enden af de to beta-kæder spiller en stor rolle. I den ikke-ilt-bindende form kan His-146 binde sig til Asp-94 i den samme kæde via en ionbinding, hvis His-146 er protoniseret. Dette stabiliserer His-146 i den protoniserede form og øger dermed pKs for denne aminosyre væsentligt. I den ilt-bindende form kan denne ionbinding ikke finde sted og pKs for denne aminosyre er dermed normal med en værdi på omkring 6,5.
Dette medfører at jo laverer pH des flere His-146 sidekæder vil være protoniserede og dette fremme den ikke-ilt-bindende form, hvilket igen medfører at ilt lettere afgives.
Den biologiske konsekvens bliver, at i væv hvor der dannes CO2(svag syre) vil pH falde og ilt vil let frigives fra hæmoglobin, mens der i lungerne, hvor CO2 udåndes, stiger pH og hæmoglobins evne til at binde ilt øges.

Mvh. Simon

---

En tilføjelse...

Den pH afhængige binding af ilt for hæmoglobin er størst ved et ilt-tryk omkring ~30%, mens bindingen af ilt til hæmoglobin ved højt ilt-tryk er næsten fuldstændig uanset om pH er lavt eller højt.

Myoglobin udviser ingen (eller i hvert fald næsten ingen) Bohr effekt.

---

Hej Simon.
Du er helt fantastisk! Lige sådan et svar jeg havde brug for til at "spice" rapporten lidt op.
Tak for den grundige forklaring. Jeg har brugt den del af den, som jeg selv forstår, omskrevet og angivet dig på kildelisten

Mange hilsner,
Kathrine

Glædelig december til alle

Eftersom du ikke er logget ind i systemet, kan du ikke skrive et indlæg til dette spørgsmål.

Hvis du ikke allerede er registreret, kan du gratis blive medlem, ved at trykke på "Bliv medlem" ude i menuen.